|
|
، جلد ۱۴، شماره ۶، صفحات ۱۰-۱۸
|
|
|
| عنوان فارسی |
تغییرات ساختاری و طیف جذبی هموگلوبین انسان در طی استرس اکسیداتیو ایجاد شده توسط آهن |
|
| چکیده فارسی مقاله |
زمینه و هدف: تحقیقات بیوشیمیائی نشان داده است که آهن از طریق فرآیندهای هابر-ویز و فنتون، باعث ایجاد گونههای اکسیژن فعال میشود. هدف از تحقیق حاضر، بررسی نقش آهن در اکسیداسیون هموگلوبین انسان و تغییرات ساختاری این پروتئین در گلبولهای قرمز است. مواد و روشها: این مطالعه از نوع تجربی است. گلبولهای قرمز افراد سالم، در شرایط هوازی در محیط کشت حاوی سیستم اکسیداسیون فلزی و در حضور غلظتهای 036/0، 7/0، 14/0، 28/0، 57/0، 14/1، 27/2، 55/4، 09/9 و 18/18 میکرومولار یون آهن قرار داده شد. برای مطالعه تغییرات ساختاری، طیف جذبی هموگلوبین در محدوده طول موجهای 300 تا 650 نانومتر بررسی گردید. همچنین اندازهگیری گروههای کربنیل به منظور سنجش اکسیداسیون پروتئین در زنجیرههای گلوبین انجام شد. یافتهها: بر اساس نتایج این تحقیق، غلظت اکسی هموگلوبین به میزان 68 درصد کاهش یافته بود. کاهش در نسبت جذب نوری در طول موجهای542 و 577 نشان دهنده تبدیل اکسی هموگلوبین به مت هموگلوبین بود. همچنین، غلظت مت هموگلوبین، 7/4 برابر همی کروم بود. پس از 24 ساعت انکوباسیون، غلظت اکسی هموگلوبین به میزان 50 درصد تقلیل و میزان مت هموگلوبین به میزان 85 درصد افزایش یافت. افزایش غلظت آهن نیز موجب افزایش معنیداری در میزان گروههای کربنیل در هموگلوبین گردید. نتیجه گیری: این نتایج نشان میدهد که اکسیداسیون هموگلوبین به جای اکسیژناسیون آن، منجر به کم خونی و هیپوکسی میشود. یافتههای این تحقیق ممکن است در ارزیابی وضعیت اکسیداسیون در مبتلایان به کم خونی و افراد تحت درمان با آهن مفید واقع گردد. |
|
| کلیدواژههای فارسی مقاله |
اریتروسیت، استرس اکسیداتیو، طیف جذبی، هموگلوبین انسان |
|
| عنوان انگلیسی |
Structural and spectroscopic changes of human hemoglobin during iron-mediated oxidative stress |
|
| چکیده انگلیسی مقاله |
Background: Biochemical studies have shown that iron produces reactive oxygen species via Haber-Weiss and Fenton reactions. The goal of this study is to examine the role of iron in oxidation of human hemoglobin and its structural changes in erythrocytes. Materials and Methods: In this experimental study, blood samples from healthy subjects were incubated aerobically with the iron containing metal catalyzed oxidation (MCO) system in the presence of 0.036, 0.7, 0.14, 0.28, 0.57, 1.14, 2.28, 4.55, 9.09, and 18.18 micromole of iron. Structural changes in Hb were followed by spectrophotometric analysis from 300 to 650 nm. In addition, carbonyl assay was performed for estimation of protein oxidation in globin chains. Results: Based on the results, oxy-Hb decreased up to 68% in iron-treated erythrocytes. Decrease in the absorbance ratio (A577, A542 wavelength) indicated the conversion of oxy-Hb to met-Hb. Also, met-Hb concentration was 4.7 fold of hemichrome. After 24 hours of incubation, oxyHb concentration decreased up to 50% and metHb concentration increased up to 85%. Moreover, increase in iron concentration resulted in significant carbonyl formation in hemoglobin. Conclusion: These findings indicate that Hb oxidation instead of its oxygenation leads to anemia and hypoxia. The findings of this study may be directly applicable to oxidation states during hemolytic diseases and iron treatment. |
|
| کلیدواژههای انگلیسی مقاله |
|
|
| نویسندگان مقاله |
هادی انصاری هادی پور | Hadi Ansarihadipour
دانشگاه علوم پزشکی اراک
حسن ضیافتی کافی | Hasan Ziafatikafi
دانشگاه علوم پزشکی اراک
|
|
| نشانی اینترنتی |
http://jams.arakmu.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-715-1&slc_lang=fa&sid=1 |
| فایل مقاله |
اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/2736/article-2736-2049188.pdf |
| کد مقاله (doi) |
|
| زبان مقاله منتشر شده |
fa |
| موضوعات مقاله منتشر شده |
علوم پایه |
| نوع مقاله منتشر شده |
پژوهشی اصیل |
|
|
|
برگشت به:
صفحه اول پایگاه |
نسخه مرتبط |
نشریه مرتبط |
فهرست نشریات
|