|
|
، جلد ۱۱، شماره ۴، صفحات ۹۷-۱۰۳
|
|
|
| عنوان فارسی |
ارتباط ساختار-فعالیت در پپتید آنتی باکتریایی آیورین ۲/۱ و آنالوگهایش |
|
| چکیده فارسی مقاله |
مقدمه: آیورین 2/1 یک پپتید 13 آمینه‌ای است که طیف وسیعی از فعالیت‌های آنتی باکتریایی و ضد سرطانی را نشان می‌دهد. ساختار آن توسط طیف سنجی رزنانس مغناطیسی تعیین شده که مارپیچ آلفا است ولی هنوز مکانیسم عمل آن شناخته نشده است. این مطالعه با هدف تعیین عوامل موثر بر فعالیت پپتیدها و مطالعه ارتباط توالی-فعالیت در پپتید آنتی باکتریایی آیورین 2/1 و آنالوگهایش طراحی و انجام گردید. روش کار: در این مطالعه تجربی دو آنالوگ F3W,G1F3/RW و آنالوگ معکوس طراحی گردید و با روش سنتز شیمیایی فاز جامد ساخته شد و بعد از تخلیص با کروماتوگرافی با فشار بالا، توسط آمینو اسید آنالایزر و طیف سنجی جرمی تائید شد و سپس آزمایش‌های ضد باکتریایی انجام شد. نتایج: نتایج آزمایش تعیین حداقل غلظت مهاری نشان داد که آنالوگ G1F3/RW فعالتر از F3W است و نتایج نمودار آزمایش تعیین حداقل غلظت مهاری برای آنالوگ F3W سه مرحله‌ای است. آنالوگ معکوس هیچ فعالیتی نشان نداد. نتیجه گیری: فعالتر بودن آنالوگ G1F3/RW به علت وجود اسید آمینه آرژنین و ایجاد میانکنش قویتر با بار منفی غشاء است. عدم فعالیت آنالوگ معکوس نشان‌گر اهمیت جایگاه اسید آمینه در توالی برای فعالیت است وتوصیه می‌شود در طراحی پپتیدها به عنوان دارو به موقعیت قرار گرفتن اسید آمینه‌ها توجه شود، چرا که اندازه و نوع آمینو اسیدها در تجمع پپتیدها و در نتیجه در نحوه فعالیت ضد باکتریایی موثر است. |
|
| کلیدواژه‌های فارسی مقاله |
پپتید ضد میکروبی، آیورین 2/1،آمینو اسید ، آنالوگ |
|
| عنوان انگلیسی |
Sequence –activity relationship study of the antibacterial peptide (aurein1/2) and its analogs |
|
| چکیده انگلیسی مقاله |
Background: Aurein 1/2 is a 13-residue peptide with a vast antimicrobial and anticancer activity. Two- dimensional NMR spectroscopy of peptide solubilized in the 70% TFE (2, 2, 2-Trifluoroethanol) indicated an alpha-helical conformation. The mechanism of its action is not yet fully recognized. This study was designed to improve the antimicrobial activity and relationship between subsequence-activity in Aurein 1/2 and its analoges. Analogs of this peptide were designed and synthesized. Methods and Materials: The G1F3/RW and F3W analogs and retro - analog were synthesized with solide phase and purified via HPLC and lyophilized. These analogs were assayed by several methods: amino acid analysis, HPLC, and electrospray mass spectrometry. Then antimicrobial activity of the peptides was assessed by using the standard microdilution susceptibility test. Results: The data demonstrated that G1F3/RW analog had a higher activity and results of test figure of minimum inhibitory concentration for F3W analog had three levels. But the native, F3W analog and retro-analog was inactive. Conclusion: The higher activity of G1F3/RW in compare to F3W may be related to the positive charge of Arg that leading stronger interaction with the negative charges on the membrane surface. The result showed that reversed direction of aurein 1/2 significantly effects on activity of the peptide. It is also suggested inactivation of reto-analog amino acid type, position and size should be cautious for peptides designed as drug because it may be effect to control dimerization and maintenance of antimicrobial activity of the peptide. |
|
| کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله |
Antimicrobial peptides, Retro, Analog, Aurein 1/2, Sequence |
|
| نویسندگان مقاله |
صفیه صوفیان | Safieh Sofian
Tarbiat Modares University
دانشگاه تربیت مدرس
حسین نادری منش | Hossein Nadri Manesh
عبدالعلی علیزاده | Abdolali Alizadeh
|
|
| نشانی اینترنتی |
http://jams.arakmu.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-325-1&slc_lang=fa&sid=1 |
| فایل مقاله |
اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/2736/article-2736-2049449.pdf |
| کد مقاله (doi) |
|
| زبان مقاله منتشر شده |
fa |
| موضوعات مقاله منتشر شده |
عمومی |
| نوع مقاله منتشر شده |
|
|
|
|
برگشت به:
صفحه اول پایگاه |
نسخه مرتبط |
نشریه مرتبط |
فهرست نشریات
|